sysy用于科学研究的微管蛋白抗体简介

概述

介绍

细胞骨架是细胞的主要机械结构，由不同的蛋白质生物聚合物组成。它是一个复杂而动态的网络，在真核生物中它由三个主要成分组成，肌动蛋白微丝、中间丝和微管。所有三种细丝都可以根据电池的要求通过聚合和拆卸快速生长和收缩（Fletcher 和 Mullins，2010）。
微管由α-微管蛋白和β-微管蛋白二聚体组成。这些组装成原丝，最终结合并形成神圣的微管。微管是细胞骨架的重要组成部分，为真核细胞提供形状和结构。
此外，它们还参与细胞分裂、细胞内运输和细胞运动等过程（Goodson 和 Jonasson，2018 年）。

图 1：用抗 α-微管蛋白（货号302 008，稀释度 1：500；红色）和豚鼠抗巨蛋白（货号263 005，稀释度 1：500；红色）对甲醇固定的小鼠成纤维细胞进行间接免疫染色。绿色）。细胞核已通过 DAPI 染色（蓝色）可视化。

图 2： PFA 固定石蜡包埋的小鼠眼部切片与小鼠抗 α-微管蛋白（目录号 302 211，稀释 1：1000；AP-RED）的间接免疫染色。细胞核已通过苏木精染色（蓝色）可视化。

作为管家基因，微管蛋白在所有细胞类型中都大量表达，因此经常用作蛋白质印迹实验中的上样对照。它们也是常用的标记蛋白，用于在免疫细胞化学 (ICC)（图 1）和免疫组织化学（IHC/IHC-P）（图 2）中可视化微管网络。

Synaptic Systems 提供了一系列针对 a-微管蛋白的单克隆、多克隆和重组抗体，这些抗体不区分不同的翻译后修饰。
这为您提供了最大的自由，在多重实验中将我们的 a-微管蛋白抗体与您选择的其他抗体结合使用。

产品α微管蛋白

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

结果数：9 

 

微管蛋白的翻译后修饰

一般来说，微管的半衰期相当短，为 5-10 分钟。然而，一些翻译后修饰的微管蛋白变体可以持续数小时。一般来说，翻译后修饰调节微管的聚合和解聚，并在细胞骨架动力学的微调中发挥重要作用 (Infante, 2000)。

去酪氨酸化/酪氨酸化： α-微管蛋白的 C 端酪氨酸是遗传编码的，但可以被血管抑制素在翻译后去除，导致在新创建的 C 端暴露出游离谷氨酸（Aillaud 等，2017）。这种微管蛋白变体通常被称为 Glu-微管蛋白，例如存在于神经元或肾小球中（图 3）。这种去酪氨酸化反应可以被微管蛋白-酪氨酸连接酶 (TTL) 逆转。酪氨酸化的α-微管蛋白被称为Tyr-微管蛋白，对出生后小鼠胚胎的存活至关重要（Erck 等人，2005 年）。

多聚谷氨酸化：将几种谷氨酸（通常为 4-6 个）添加到位于 a-和 b-微管蛋白 C 端部分的谷氨酸残基上（Edde 等人，1990 年；Wehland 等人，1992 年）。这种多聚谷氨酰微管蛋白出现在例如神经元和有丝分裂纺锤体中。

Synaptic Systems 提供特征明确的单克隆抗体，专用于 Glu-微管蛋白、多聚谷氨酰化微管蛋白和 Tyr-微管蛋白。

图 3a： PFA 固定石蜡包埋的小鼠肾脏切片与大鼠抗 Tyr-α-微管蛋白的间接免疫染色（左图，目录号 302 117，稀释度 1：1000；DAB）

图 3b：小鼠抗 Glu-α-微管蛋白（目录号 302 011，稀释度 1：1000；DAB）。细胞核已通过苏木精染色（蓝色）可视化。

 

Delta2：不可逆地去除 a-微管蛋白的最后两个残基导致形成 delta2 或 D2-微管蛋白。这种高度稳定的 α-微管蛋白变体仅限于神经元，因此经常用作标记神经元细胞骨架的标记物（Paturle-Lafanechère 等，1994）（图 4）。

图 4： 用抗 Δ2-微管蛋白（目录号 302 213，稀释度 1：500；红色）、小鼠抗突触结合蛋白 1（目录号105 011，稀释度 1：500 ）对大鼠海马神经元和星形胶质细胞进行间接免疫染色；蓝色）和豚鼠抗 GFAP（货号173 004，稀释 1 : 500；绿色）。

 

其他微管蛋白

b3微管蛋白

III 类 β-微管蛋白也称为 TuJ1，在中枢和外周神经系统（CNS 和 PNS）中含量丰富，在胎儿和出生后发育过程中它主要表达（Katsetos 等人，2003 年）。据报道，它还在某些非神经元来源的肿瘤中表达（Dráberovà 等，1998）（图 5）。

图 5：用小鼠抗 β3-微管蛋白（目录号 302 311，稀释 1：5000，红色）对 PFA 固定的小鼠皮质切片进行间接免疫染色。细胞核已通过 DAPI 染色（蓝色）可视化。

 

产品其他微管蛋白

文学

 

 

 

 

 

Aillaud 等，2017：血管抑制素/SVBP 是调节神经元分化的微管蛋白羧肽酶 (TCP)。PMID：29146868

Dráberovà 等人，1998 年：正常和肿瘤人体组织中 III 类β-微管蛋白的表达。PMID：9541471

Edde 等，1990：α-微管蛋白的翻译后谷氨酰化。 PMID：1967194

Erck 等人，2005 年：微管蛋白酪氨酸连接酶对神经元组织的重要作用。PMID：15899979

Fletcher 和 Mullins，2010 年：细胞力学和细胞骨架。PMID：20110992

Goodson 和 Jonasson，2018 年：微管和微管相关蛋白。PMID：29858272

Infante，2000 年：去酪氨酸化 (Glu) 微管由 ATP 敏感的正端帽稳定。PMID：11058078

Katsetos 等人。2003 年：人类发育和癌症中的 III 类β-微管蛋白。PMID：12740870

Paturle-Lafanechère 等人，1994 年：δ 2-微管蛋白（一种不能被酪氨酸化的主要微管蛋白变体）在神经元组织和稳定的微管组件中的积累。PMID：7962195

Wehland 等人，1992 年：II 类微管蛋白，主要的脑 β 微管蛋白同种型在谷氨酸残基上多聚谷氨酰化。PMID：1379548

特色产品

• GFP 抗体 FluoTag-X4

• 重组兔c-Fos抗体

• PSD95抗体