上海金畔为complementtech一级经销商，Complement Technology，Inc.于2005年成立.CompTech于2005年收购Advanced Research Technologies。Complement Technology继续为世界各地的科学家提供高质量的试剂，并在我们的清单中增加了许多新试剂。我们尽力为您的应用提供宜试剂和使用我们补充试剂的宜建议。 

名称：C3蛋白浓缩           C3 Protein Concentrated           

目录号：      A113c

提供的大小：          1000微克/瓶

浓度：           5.0 mg / mL （见实际浓度分析证书）

形式：                          冷冻液体

活性：                      与正常人血清标准相比> 70％（见分析证书）。

纯度： 通过SDS-PAGE> 95％                       

缓冲液：                        10mM磷酸钠，145mM NaCl，pH7.2

灭绝 科夫。        阿 _280 纳米=  1.03以1.0毫克/毫升

分子量：     185,000Da（2链）

防腐剂：              无，0.22μm过滤

存储：                      -70 ^Ò C或以下。  避免冻结/解冻（每次解冻> 10％的活性损失）。

资源：                       正常 人血清（通过认证测试显示为阴性

对于 HBsAg，HTLV-I / II，STS以及针对HCV，HIV-1和HIV-II的抗体）。

预防措施：               使用正常的预防措施处理人体血液制品。

产地：                        制造在美国。

一般描述

浓缩C3主要是因为血清中C3的正常浓度高（约1.2mg / ml），因此重构耗竭血清需要高浓度的该补体蛋白。  天然人C3是含有两个二硫键连接的链的天然糖基化（〜2.7％）多肽。  C3对补体激活的所有三种途径的激活至关重要（Law，SKA和Reid，KBM（1995））。  每个途径的启动产生与目标表面结合的蛋白水解酶复合物（C3转化酶）。  这些酶切割C3中的肽键释放过敏毒素 C3a并激活C3b。  在短时间内（〜60μs），这种新生C3b能够与目标表面上的羟基反应并共价偶联。  碳水化合物是的目标，但蛋白质羟基和氨基也会发生反应。  用C3b标记目标表面的过程称为调理作用。  新生C3b中的反应性位点是硫酯（Tack BJ等（1980）; Pangburn MK和Müller-Eberhard HJ（1980）），C3b通过共价酯键连接到靶上（如果形成酰胺键，则形成C3b与氨基连接）。  补体激活过程中激活的大多数C3不会附着在表面上，因为它的硫酯与水反应形成液相C3b，液相C3b由因子H和I迅速失活而形成iC3b。  表面结合的C3b在所有三种途径中都是必需的，以有效激活C5和形成裂解靶细胞膜的C5b-9复合物。  表面结合的C3b及其分解产物iC3b和C3d被淋巴和吞噬细胞上的许多受体识别，所述淋巴和吞噬细胞使用C3b 配体刺激抗原呈递至适应性免疫系统的细胞。  终的结果是目标特异性B细胞和T细胞种群的扩大。

物理特性和结构

分子量：  185,000道尔顿，由两个二硫键连接组成。  α链是110,000道尔顿（含有C3a和C3d结构域），β链是75,000道尔顿。  α和β链通过单个二硫键连接。C3   的等电位约为。5.9

在C3转化酶切割C3后，从α链的N端释放C3a（77个氨基酸片段，9083Da），并且C3b（176,000Da）共价连接至活化剂表面。  已经描述了C3和C3b的晶体衍生的结构（Gros，P。（2008）），并且这些显示C3a-C3b肽键断裂后在C3的C3b部分发生大的构象变化。 

            天然C3和C4在血浆中循环，分子内 硫酯键连接C3d或C4d结构域中的甘氨酸和谷氨酰胺残基。  这些硫酯键容易受到胺（例如氨，甲胺，羟胺和肼）的亲核攻击，所有这些都被用于使血清中的补体失活。 

            CAS号码：  80295-41-6

MDL编号：  MFCD00130836       

功能

            C3对于有效补体活化和随后将抗原递呈至适应性免疫系统的细胞是*的（Lambris，JD（1988））。  识别目标后，补体被三条补体途径之一激活，酶（C3转化酶）在靶表面形成。  这些酶（C4b ，C2a 或C3b，Bb）在α链的精氨酸 77释放过敏毒素 C3a并将C3b沉积在靶表面上后切割C3 。  虽然有一个非常薄弱的​​C3旁路系统，通过经典和凝集素途径（C4b ，C2a可以以C3b，C4b，C2a的大约1/2000的比率以约1/2000的比率激活C5而不具有C3b），C3b对于有效的C5激活是必需的（Rawal N.和Pangburn MK（2003））。

            纯化的C4对冻融极其敏感，在每个冻融循环中冻结/融化损失5-10％的活性。  这也是中间温度如-20敏感^ö C.   的时间越长其保持在中间温度越活性丧失。  在-20几个小时^Ø C能*灭活它，即使它仍然*冻结。

测定

            补充激活需要C3。  因此，C3功能的典型测定使用缺乏C3的系统中的细胞裂解终点，除了来自被测定的来源。  有三种基本测定。  1）抗体致敏的绵羊红细胞（EA）可用于使用贫C3的人血清的CH50型分析。  该测定的灵敏度约为50ng C3。  2）EA和纯化组分C1，C4和C2可用于制备利用C3进行有效C5激活和裂解的EAC142细胞（Dodds，AW和Sim，RB（1997））。   该测定的灵敏度约为5ng C3。  3）可以使用替代性途径测定法，其在5mM MgEGTA存在下使用兔红细胞和贫C3人血清。  该测定的灵敏度约为200ng C3。

体内

            血清浓度为1.0至1.5mg / mL，平均1.2mg / mL，这使得C3成为血液中丰富的补体蛋白。  它代表约。血液中总蛋白的2.5％，不包括白蛋白和免疫球蛋白，是血浆中蛋白质的〜8％。  合成的主要部位是肝，但是C3也可以在巨噬细胞，嗜中性粒细胞， 星形胶质细胞以及身体许多组织中的内皮和上皮细胞中产生。

规

            C3的生物合成在IL-1，IL-6，TNF-α和LPS合成C3的大多数细胞中上调。嗜中性粒细胞被 IL-1和IFN-γ 下调   

遗传学

            人类染色体定位19p13.3-p13.2。小鼠染色体定位染色体17和大鼠染色体9.登录号K02765（人）和K02782（小鼠）。人类基因组结构：该基因跨越41kb和41个外显子      

不足之处

             完整的人C3缺陷很少见，但已发现一些病例。重要的是，患有这种疾病的成年人虽然因免疫力受损而存在高风险，但未必是致命的。  一个充分表征的2岁儿童缺陷的病例表明，该缺陷与复发性化脓性感染，树突细胞分化受损，获得B细胞记忆能力受损和调节性T细胞发育不足有关。  疫苗接种仅产生小的短期抗体应答（Ghannam A等，（2008））。  其他人类病例和许多动物实验模型支持这些结论（Singer，L等人，（1994））。  这些免疫系统缺陷与C3缺陷的关联强烈支持C3在先天性和适应性免疫应答中的主要作用。

            C3的缺乏还导致不能调理细菌，导致吞噬作用降低，不能释放C3a并且严重降低产生C和C5b的能力，这损害了终端补体复合物C5b-9的生成。 

疾病

            The deposition of C3, that is, the attachment of C3b to microorganisms or host tissues is the hallmark of complement activation at inflammatory sites.  Many diseases exhibit histochemically identifiable C3b deposits as part of their pathology, or at least as markers of pathology (Law, S.K.A. and Reid, K.B.M. (1995); Ross, G.D. (1986)).  These diseases include ischemia/reperfusion events such as heart attacks and strokes and bacterial, viral, parasitic and fungal infections.  Antibody-mediated autoimmune diseases such as systemic lupus erythematosus, rheumatoid arthritis, and autoimmune hemolytic anemia are characterized by C3b deposition on tissues.   Even when the antibody response is not directed at the host complement can be 存款。  补体的主要功能是帮助巨噬细胞吞噬系统清除循环免疫复合物。  高水平的复合物可能压倒该系统，导致补体和免疫复合物在组织和肾中沉积，导致肾小球肾炎，致密沉积疾病和关节炎。  增加或减少补体活性的C3变体与诸如年龄相关性黄斑变性的疾病有关。  C3沉积物还在疾病中表现出信号补体激活，例如阵发性夜间血红蛋白尿，遗传性溶血性尿毒症综合征，移植排斥和炎性皮肤病如血管性水肿。

注意事项/毒性/危险

            这种蛋白质的来源是人血清，因此必须使用适合处理任何血源性产品的预防措施，尽管来源通过认证测试显示HBsAg，HTLV-I / II，STS阴性，HCV抗体，HIV-1和HIV-II。

            危险代码：B            WGK德国 3

            MSDS可根据要求提供。

参考

Dodds，AW和Sim，RB编辑（1997年）补充。实用方法（ISBN 019963539）牛津 大学 按， 牛津。

Ghannam A等，（2008）人类C3缺陷与树突 细胞分化，记忆B细胞和调节性T细胞损伤相关。J Immunol。1 ; 181（7）：5158-66。

Gros，P.，Milder，FJ，Janssen，BJ（2008 ）  由构象变化驱动的补体。Nat Rev Immunol。8：48-58。 

Lambris，JD（1988）C3 的多功能作用，补充的第三个组成部分。免疫 今日。9：387-93。 

Law，SKA和Reid，KBM（1995）Complement ^2nd Edition（ISBN ）牛津 大学 按， 牛津。

Morley，BJ和Walport，MJ（2000）The Complement Facts Book（ISBN ）Academic Press，伦敦。

Pangburn MK和Müller-Eberhard HJ（1980）C3中假定的硫酯键与活化旁路途径的关系以及C3b与补体生物学靶点的结合。J Exp Med。152：1102至1114年。

Rawal N.和Pangburn MK（2003）形成补体经典途径的高亲和力C5转化酶。  J Biol Chem。278：38476-83。

罗斯，GD（1986）补体系统的免疫生物学。（ISBN 0-12-5976402）学术出版社，  奥兰多。

Singer，L等，（1994）补体C3缺陷：人，动物和实验模型。Pathobiology 62：14-28。 

大头钉BF， 哈里森RA，Janatova J，Thomas ML，Prahl JW。（1980） 人补体第三组分中存在内部硫酯键的证据。  Proc Natl Acad Sci USA 77：5764-8。

仅供研究使用。

不适用于人类或药物使用。

complementtech产品目录：

上海金畔生物科技有限公司是实验试剂一站式采购服务商

1：强大的进口辐射能力，血清、抗体、耗材、大部分限制进口品等。

2：产品种类齐全，经营超过700多个品牌，基本涵盖所有生物实验试剂耗材。

3：提供加急服务，货品一般1-2周到货。

4：富有竞争力的价格优势，绝大部分价格有优势。

5：多年积累良好的信誉，大部分客户提供货到付款服务。客户包括清华、北大、交大、复旦、中山等100多所高校，ROCHE，阿斯利康、国药、fisher等药企。

6：我们还是Santa,Advanced Biotechnologies Inc,Athens Research & Technology,bangs,BBInternational,crystalchem,dianova,FD Neurotechnologies,Inc. FormuMax Scientific,Inc, Genebridege, Glycotope Biotechnology GmbH; iduron,Innovative Research of America, Ludger, neuroprobe,omicronbio, Polysciences,prospecbi, QA-BIO,quickzyme,RESEARCH DIETS,INC,sterlitech；sysy,TriLink BioTechnologies,Inc；worthington-biochem,zyagen等几十家国外公司代理。

7：我们还是invitrogen,qiagen,MiraiBioam,sigma;neb,roche,merck, rnd,BD, GE,pierce,BioLegend等*批发，欢迎合作。

complementtech中国代理   complementtech上海代理 

complementtech天津代理   complementtech浙江代理

complementtech山东代理    complementtech广东代理

上海金畔为complementtech一级经销商，Complement Technology，Inc.于2005年成立.CompTech于2005年收购Advanced Research Technologies。Complement Technology继续为世界各地的科学家提供高质量的试剂，并在我们的清单中增加了许多新试剂。我们尽力为您的应用提供宜试剂和使用我们补充试剂的宜建议。 

名称：C3蛋白        C3 Protein         

目录号：     A113

提供的大小：         250微克/瓶

浓度：          1.0 mg / mL（见实际浓度分析证书）           

形式：                         冷冻液体

活性：                     与正常人血清标准相比> 70％（见分析证书）。

纯度：                        通过SDS-PAGE> 95％

缓冲液：                       10mM磷酸钠，145mM NaCl，pH7.2

灭绝科夫。       阿_280 纳米=  1.03以1.0毫克/毫升

分子量：   185,000Da（2链）

防腐剂：             无，0.22μm过滤

存储：                     -70 ^Ò C或以下。  避免冻结/解冻（每次解冻> 10％的活性损失）。

资源：                       正常 人血清（通过认证测试显示为阴性

对于 HBsAg，HTLV-I / II，STS以及针对HCV，HIV-1和HIV-II的抗体）。

预防措施：              使用正常的预防措施处理人体血液制品。

产地：                       制造在美国。

一般描述

天然人C3是含有两个二硫键连接的链的天然糖基化（〜2.7％）多肽。  C3对补体激活的所有三种途径的激活至关重要（Law，SKA和Reid，KBM（1995））。  每个途径的启动产生与目标表面结合的蛋白水解酶复合物（C3转化酶）。  这些酶切割C3中的肽键释放过敏毒素 C3a并激活C3b。  在短时间内（〜60μs），这种新生C3b能够与目标表面上的羟基反应并共价偶联。  碳水化合物是的目标，但蛋白质羟基和氨基也会发生反应。  调用C3b标记目标曲面的过程称为调理作用。  新生C3b中的反应性位点是硫酯（Tack BJ等（1980）; Pangburn MK和Müller-Eberhard HJ（1980）），C3b通过共价酯键连接到靶上（如果形成酰胺键，则形成C3b与氨基连接）。  补体激活过程中激活的大多数C3不会附着在表面上，因为它的硫酯与水反应形成液相C3b，液相C3b由因子H和I迅速失活而形成iC3b。  表面结合的C3b在所有三种途径中都是必需的，以有效激活C5和形成裂解靶细胞膜的C5b-9复合物。  表面结合的C3b及其分解产物iC3b和C3d被淋巴和吞噬细胞上的许多受体识别，所述淋巴和吞噬细胞使用C3b配体刺激抗原呈递至适应性免疫系统的细胞。  终的结果是目标特异性B细胞和T细胞种群的扩大。

物理特性和结构

分子量：  185,000道尔顿，由两个二硫键连接组成。  α链是110,000道尔顿（含有C3a和C3d结构域），β链是75,000道尔顿。  α和β链通过单个二硫键连接。C3   的等电位约为。5.9

在C3转化酶切割C3后，从α链的N端释放C3a（77个氨基酸片段，9083Da），并且C3b（176,000Da）共价连接至活化剂表面。  已经描述了C3和C3b的晶体衍生的结构（Gros，P。（2008）），并且这些显示C3a-C3b肽键断裂后在C3的C3b部分发生大的构象变化。 

            天然C3和C4在血浆中循环，分子内硫酯键连接C3d或C4d结构域中的甘氨酸和谷氨酰胺残基。  这些硫酯键容易受到胺（例如氨，甲胺，羟胺和肼）的亲核攻击，所有这些都被用于使血清中的补体失活。 

            CAS号码：  80295-41-6

MDL编号：  MFCD00130836      

功能

            C3对于有效补体活化和随后将抗原递呈至适应性免疫系统的细胞是*的（Lambris，JD（1988））。  在识别出目标补体被三种补体途径中的一种激活后，酶（C3转化酶）在靶表面上形成。  这些酶（C4b ，C2a 或C3b，Bb）在α链的精氨酸 77释放过敏毒素C3a并将C3b沉积在靶表面上后切割C3 。  虽然有一个非常薄弱的​​C3旁路系统，通过经典和凝集素途径（C4b ，C2a 可以以C3b，C4b，C2a的大约1/2000的比率以约1/2000的比率激活C5而不具有C3b），C3b对于有效的C5激活是必需的（Rawal N.和Pangburn MK（2003））。

            纯化的C3对于冻融非常敏感，在每个冷冻/解冻循环中都会损失5-10％的活性。  这也是中间温度如-20敏感^ö C.   的时间越长其保持在中间温度越活性丧失。 在-20几个小时^Ø C能*灭活它，即使它仍然*冻结。

测定

            补充激活需要C3。  因此，C3功能的典型测定使用缺乏C3的系统中的细胞裂解终点，除了来自被测定的来源。  有三种基本测定。  1）抗体致敏的绵羊红细胞（EA）可用于使用贫C3的人血清的CH50型分析。  该测定的灵敏度约为50ng C3。  2）EA和纯化组分C1，C4和C2可用于制备利用C3进行有效C5激活和裂解的EAC142细胞（Dodds，AW和Sim，RB（1997））。   该测定的灵敏度约为5ng C3。  3）可以使用替代性途径测定法，其在5mM MgEGTA存在下使用兔红细胞和贫C3人血清。  该测定的灵敏度约为200ng C3。

体内

            血清浓度为1.0至1.5mg / mL，平均1.2mg / mL，这使得C3成为血液中丰富的补体蛋白。  它代表约。血液中总蛋白的2.5％，不包括白蛋白和免疫球蛋白，是血浆中蛋白质的〜8％。  合成的主要部位是肝，但是C3也可以在巨噬细胞，嗜中性粒细胞，星形胶质细胞以及身体许多组织中的内皮和上皮细胞中产生。

规则

            C3的生物合成在IL-1，IL-6，TNF-α和LPS合成C3的大多数细胞中上调。  嗜中性粒细胞被  IL-1和IFN-γ 下调

遗传学

            人类染色体定位19p13.3-p13.2。   小鼠染色体定位染色体17和大鼠染色体9.  登录号K02765（人）和K02782（小鼠）。  人类基因组结构：该基因跨越41kb和41个外显子

不足之处

             完整的人C3缺陷很少见，但已发现一些病例。重要的是，患有这种疾病的成年人虽然因免疫力受损而存在高风险，但未必是致命的。  一个充分表征的2岁儿童缺陷的病例表明，该缺陷与复发性化脓性感染，树突细胞分化受损，获得B细胞记忆能力受损和调节性T细胞发育不足有关。  疫苗接种仅产生小的短期抗体应答（Ghannam A等，（2008））。  其他人类病例和许多动物实验模型支持这些结论（Singer，L等人，（1994））。  这些免疫系统缺陷与C3缺陷的关联强烈支持C3在先天性和适应性免疫应答中的主要作用。

            C3的缺乏还导致不能调理细菌，导致吞噬作用降低，不能释放C3a并且严重降低产生C和C5b的能力，这损害了终端补体复合物C5b-9的生成。 

疾病

            C3的沉积，即C3b与微生物或宿主组织的附着是炎症部位补体激活的标志。  许多疾病表现出组织化学可 识别的C3b沉积物作为其病理学的一部分，或者至少作为病理学标志物（Law，SKA和Reid，KBM（1995）; Ross，GD（1986））。  这些疾病包括缺血/再灌注事件，例如心脏病发作和中风以及细菌，病毒，寄生虫和真菌感染。  抗体介导的自身免疫性疾病如系统性红斑狼疮，类风湿性关节炎和自身免疫性溶血性贫血的特征在于C3b在组织上的沉积。  即使抗体反应未在主机补执导可以depositied。  补体的主要功能是帮助巨噬细胞吞噬系统清除循环免疫复合物。  高水平的复合物可能压倒该系统，导致补体和免疫复合物在组织和肾中沉积，导致肾小球肾炎，致密沉积疾病和关节炎。  增加或减少补体活性的C3变体与诸如年龄相关性黄斑变性的疾病有关。  C3沉积物还在疾病中表现出信号补体激活，例如阵发性夜间血红蛋白尿，遗传性溶血性尿毒症综合征，移植排斥反应和炎症性皮肤病如血管性水肿。

注意事项/毒性/危险

            这种蛋白质的来源是人血清，因此必须使用适合处理任何血源性产品的预防措施，尽管来源通过认证测试显示HBsAg，HTLV-I / II，STS阴性，HCV抗体，HIV-1和HIV-II。

            危险代码：B           WGK德国 3

            MSDS可根据要求提供。

参考

Dodds，AW和Sim，RB编辑（1997年）补充。实用方法（ISBN 019963539）牛津 大学 按， 牛津。

Ghannam A等，（2008）人类C3缺陷与树突细胞分化，记忆B细胞和调节性T细胞损伤相关。J Immunol。1 ; 181（7）：5158-66。

Gros，P.，Milder，FJ，Janssen，BJ（2008）由构象变化驱动的补体。  Nat Rev Immunol。8：48-58。

Lambris，JD（1988）C3 的多功能作用，补充的第三个组成部分。免疫 今日。9：387-93。 

Law，SKA和Reid，KBM（1995）Complement ^2nd Edition（ISBN ）牛津 大学 按， 牛津。

Morley，BJ和Walport，MJ（2000）The Complement Facts Book（ISBN ）Academic Press，伦敦。

Pangburn MK和Müller-Eberhard HJ（1980）C3中假定的硫酯键与活化旁路途径的关系以及C3b与补体生物学靶点的结合。J Exp Med。152：1102至1114年。

Rawal N.和Pangburn MK（2003）形成补体经典途径的高亲和力C5转化酶。  J Biol Chem。278：38476-83。

罗斯，GD（1986）补体系统的免疫生物学。（ISBN 0-12-5976402）学术出版社，  奥兰多。

Singer，L等，（1994）补体C3缺陷：人，动物和实验模型。  Pathobiology 62：14-28。

大头钉BF， 哈里森RA，Janatova J，Thomas ML，Prahl JW。（1980） 人补体第三组分中存在内部硫酯键的证据。  Proc Natl Acad Sci U S A.77：5764-8。

仅供研究使用。

不适用于人类或药物使用。

complementtech产品目录：

上海金畔生物科技有限公司是实验试剂一站式采购服务商

1：强大的进口辐射能力，血清、抗体、耗材、大部分限制进口品等。

2：产品种类齐全，经营超过700多个品牌，基本涵盖所有生物实验试剂耗材。

3：提供加急服务，货品一般1-2周到货。

4：富有竞争力的价格优势，绝大部分价格有优势。

5：多年积累良好的信誉，大部分客户提供货到付款服务。客户包括清华、北大、交大、复旦、中山等100多所高校，ROCHE，阿斯利康、国药、fisher等药企。

6：我们还是Santa,Advanced Biotechnologies Inc,Athens Research & Technology,bangs,BBInternational,crystalchem,dianova,FD Neurotechnologies,Inc. FormuMax Scientific,Inc, Genebridege, Glycotope Biotechnology GmbH; iduron,Innovative Research of America, Ludger, neuroprobe,omicronbio, Polysciences,prospecbi, QA-BIO,quickzyme,RESEARCH DIETS,INC,sterlitech；sysy,TriLink BioTechnologies,Inc；worthington-biochem,zyagen等几十家国外公司代理。

7：我们还是invitrogen,qiagen,MiraiBioam,sigma;neb,roche,merck, rnd,BD, GE,pierce,BioLegend等*批发，欢迎合作。

complementtech中国代理   complementtech上海代理 

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complementtech山东代理    complementtech广东代理

上海金畔为complementtech一级经销商，Complement Technology，Inc.于2005年成立.CompTech于2005年收购Advanced Research Technologies。Complement Technology继续为世界各地的科学家提供高质量的试剂，并在我们的清单中增加了许多新试剂。我们尽力为您的应用提供宜试剂和使用我们补充试剂的宜建议。 

名称： C2蛋白  C2 Protein                            

目录号：     A112

提供的大小：         50微克/瓶

浓度：          0.5 mg / ml（详见浓缩分析证书）

形式：                         冷冻液体

活性：                     与正常人血清标准相比> 90％（见分析证书）

纯度：                        通过SDS-PAGE> 95％

缓冲液：                       25 毫摩尔磷酸钠，100 毫 的NaCl，pH 6.0的

灭绝科夫。       阿_280 纳米=  8.9以1.0毫克/毫升

分子量：   93,000Da（1链）

防腐剂：             无，0.22μm过滤。

存储：                     -70 ^Ò C或以下。  避免冻结/解冻。

资源：                       正常 人血清（通过认证测试显示为阴性

                                    对于 HBsAg和针对HCV，HIV-1和HIV-II的抗体）。

预防措施：              使用正常的预防措施处理人体血液制品。

产地：                       制造在美国。

一般描述

   C2是补体经典和凝集素途径激活的核心。  它形成两条途径的C3和C5转化酶的蛋白水解亚基。  每种途径的引发生成被结合到所述目标表面（的C1q / C1R /的C1s在经典途径和MBL /蛋白水解酶复合纤维胶凝蛋白在凝集素途径/ MASPS）。  这些复合物中的C1s和MASP激活C4和C2。  它们在C4表面沉积C4b时切割肽键。  他们也把C2分成两个片段。  较大的片段（C2a）与C4b结合并形成C3 / C5转化酶复合物C4b ，C2a。  该酶活化C3，将C3b沉积在C4b，C2a位点上或其附近，并因此从弱C5转化酶转化为C5转化酶（C4b，C2a，C3b），其中C5 的K _m低于单独的C4b，C2a酶（Rawal N.和Pangburn MK（2003））。 

物理特性和结构

            天然人C2是以含有20个氨基酸信号序列的752个氨基酸的蛋白质表达的天然糖基化多肽。  成熟蛋白质含有732个氨基酸，并在8个潜在位点糖基化，所有位点均为N连接位点（Morley，BJ和Walport，MJ（2000））。 C2的计算分子量为81,000道尔顿，但由于碳水化合物含量高（大约16％），据报道其在各种表观分子量的还原性SDS-PAGE凝胶上运行。  根据所使用的SDS-PAGE系统，C2据报道似乎是93,000,102,000,110,000和117,000道尔顿。  使用的Novex 的NuPAGE系统具有MOPS缓冲液上一个  4CompTech C2的-12％ Tris-甘氨酸凝胶似乎是93,000道尔顿。

            在通过C1s或MASP裂解C2后，产生两个片段。  具有509个氨基酸的较大的C2a形成经典和凝集素途径的C3 / C5转化酶。  C2a来自C2的C-末端，而具有223个氨基酸的较小片段C2b来自N- 末端。都含有碳水化合物。

            C2具有许多同种异型（A，B和C）和可以通过等电聚焦分离的电泳同种型。  的同种型具有等电点 在6.0至6.3的pH范围内。

功能       

            C2是通过蛋白水解裂解在MBL-或活化通过经典途径的活化的C1q-C1R-的C1s复杂的C1s酶或通过MASP 纤维胶凝蛋白凝集素途径的-MASP络合物。  C2b的释放留下C2a，C2a与活化表面上的C4b结合形成C3转化酶（C4b ，C2a）。  C4b是允许C2a作为蛋白酶切割C3和C5的调节亚基。  C2极少量激活。在标准的C2H50测定中，产生50％的抗体致敏红细胞（EA）裂解  需要少于一毫克的C2。

            C2和因子B是两种热敏感的补体成分。  两者都可以用6分钟的孵育在56基本上灭活^ø C（摩根，BP 2000）。  必须注意不要使许多其他热敏感的补体成分失活，应该指出，热失活只会降低活性C2的浓度，并不能*灭活它或除去C2蛋白。

测定

            C2可以使用贫C2的人和抗体致敏的绵羊红细胞（EA）来测定。  使用EA和C2-dpl血清的溶血滴度对C2非常敏感，50％裂解需要小于1ng C2。  然而，需要注意的是，有一种C2旁路，其允许人类C2-缺陷型和C2-缺失型血清在特定条件下裂解EA（Knutzen Steuer，KL等（1989）; May，JE和Frank，MM（1973） ））。 必须在每个测定中滴定试剂以找到低背景裂解与C2的zui大灵敏度之间的*平衡。

            经典途径活动的单位是CH50。  使用类似的单位C2H50来定量C2和C2-Dpl的活性。  C2H50单位是C2（CompTech＃A112）与推荐体积的温育物孵育时，裂解50％3×10 ⁷ EA细胞（抗体致敏的绵羊红细胞（CompTech＃B200））所需的功能C2的量C2-Dpl的（CompTech＃A312）在GVB ⁺⁺中500微升的在37总体积30分钟（CompTech＃B100）^ø C.   C2的该量表示该测定的为C2的灵敏度通常是约1ng C2与5μLC2-Dpl。  请参阅分析证书以了解批次特定的值。

体内

            血浆中含有大约20 微克 C2 / mL的与个人之间（正常范围11-35相当大的变化微克 /毫升）。  C2的生物合成的主要部位是肝脏，尽管它也是由单核细胞，巨噬细胞，肺细胞，脑细胞和上皮细胞局部产生的。 

规则

            IFNgamma在巨噬细胞，肺上皮细胞，神经胶质瘤细胞，成纤维细胞和肝细胞中加速C2合成。   

            C4BP在补体活化过程中调节C2的功能活性。  所述的C4b ，C2A络合物是内在的不稳定性与几分钟在37天然半衰期^ö C.   在C4BP存在这种复杂的衰变被缩短到数秒由于C4BP的衰变加速活性。  C4b对C4b ，C2a的这种活性类似于对C3b，Bb的因子H的衰减加速活性。  因子H和C4BP之间的另一相似性是一旦结合到它们的靶标（分别为C3b或C4b），它们充当因子I切割的辅因子。  当C4BP与C4b结合时，C2a 迅速释放，因子I切割α链的C4b产生iC4b。  因此，C2a结合位点被破坏，不能形成额外的C3 / C5转化酶。

遗传学

            C2的基因位于6p21.3的第六条染色体上，与C4（6p21.3）位于同一区域。基因登录号：人（X04481 ，K1236，M26301，L09706，L09707，L09708），小鼠（M57891，J05661，M60563，J05661）。C2   的基因具有18个外显子，其跨越染色体6的约18kb。  

不足之处

            C2缺陷是常见的补体缺陷。  几乎1％的欧洲人出现无效等位基因。 

疾病

            人类C2缺陷与系统性红斑狼疮（SLE），肾小球肾炎，血管炎和复发性细菌感染的发病率增加有关。

参考

Knutzen Steuer KL，Sloan LB，Oglesby TJ，Farries TC，Nickells MW，Densen P，Harley JB，Atkinson JP。 （1989）在补体的第二组分中缺乏人血清中致敏绵羊红细胞的裂解。  J Immunol。143：2256-61。

Law，SKA和Reid，KBM（1995）Complement ^2nd Edition（ISBN ）Oxford University Press，Oxford。

5月，JE和Frank，MM（1973）对绵羊红细胞溶血作用中豚鼠血清缺失第四组分补体。I.抗体和血清要求。J Immunol。111：1671-7。

Morley，BJ和Walport，MJ（2000）The Complement Facts Book（ISBN ）Academic Press，London。

Rawal N.和Pangburn MK（2003）形成补体经典途径的高亲和力C5转化酶。  J Biol Chem。278：38476-83。

仅供研究使用。

不适用于人类或药物使用。

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