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BiCell Scientific ^®

抗体是广泛用于许多生物学实验的关键研究工具。它奠定了蛋白质生物化学研究的基础。然而，抗体的结合亲和力和特异性是主要的变化因素。大多数现有抗体是针对全长蛋白抗原（>200 个氨基酸）或长肽（>20 个氨基酸）抗原而产生的。由于大量潜在的结合位点，全长蛋白抗原通常会导致抗体中的混杂结合。即使在 DMSO 存在的情况下，长肽也很难溶解到水中。它们必须在与载体蛋白结合之前变性，这是非特异性或脱靶结合的主要原因。

BiCell Scientific ^®研究人员发现，短肽抗原（13-19 个氨基酸）允许开发多克隆和单克隆抗体，这些抗体与天然构象的靶蛋白具有特异性和真正的结合。由于抗体结合位点的结构长度跨越靶蛋白中的 8 个氨基酸，短肽抗原包含有限数量（通常<10）的潜在结合位点。这一特性对于开发具有改进结合特异性的“精密”抗体以适应高分辨率应用尤其重要，例如需要原位识别未变性蛋白质的免疫组织化学研究在数以百万计的其他蛋白质中。短抗原序列还允许抗体用于蛋白质域特异性或氨基酸位点特异性识别。

BiCell Scientific ^®研究人员还发现，好的抗体不仅取决于亲和力，还取决于纯度。BiCell Scientific ^®多克隆抗体通过双蛋白 G 和抗原特异性亲和层析纯化。BiCell Scientific ^®单克隆抗体通过蛋白 G/L 亲和层析从无血清杂交瘤培养基中纯化。

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