Haematologic Technologies制造高质量，血浆来源的凝血蛋白，抗体，因子缺陷型血浆和血液收集管，用于体外研究使用。我们确保产品制造流程确保质量控制严格，努力成为先进凝血产品制造商。
上海金畔7月新增HTI库存产品，具体货号如下：
| 货号 | 品名 | 规格 | 品牌 |
| HCT-0020-100ug | Human α-thrombin | 100μg | Haematologic Technologies |
| HCX-0050 | Human Factor X | 100µg | Haematologic Technologies |
| HCT-0020 | Human α-thrombin | 1mg | Haematologic Technologies |
1、HCT-0020产品信息如下：效期至2020-7-12
Thrombin (alpha)
凝血酶（alpha）
凝血酶原
的蛋白水解活化丝氨酸蛋白酶α-凝血酶通过酶原激活凝血酶原而产生。酶复合物凝血酶原酶催化凝血酶原中两个肽键的蛋白水解，产生NH2末端衍生的F1.2区和异二聚体α-凝血酶。α-凝血酶由“A”链（Mr = 6000）组成，其通过单个二硫键与“B”链（Mr = 31,000）共价连接。
HCT-0020 人类α-凝血酶
| 尺寸 | 100微克，1毫克，10毫克（1毫克小瓶） |
|---|---|
| 公式 | 50％甘油/水（v / v） |
| 存储 | -20℃下 |
|---|---|
| 纯度 | 通过SDS-PAGE> 95％ |
| 活动决定 | 纤维蛋白原凝固或显色测定 |
|---|---|
| 保质期（妥善保存） | 12个月 |
α-凝血酶是通过酶原凝血酶原的蛋白水解活化产生的高度特异性丝氨酸蛋白酶（1）。在凝血过程中，凝血酶切割纤维蛋白原以形成纤维蛋白，导致凝血的终步骤，形成纤维蛋白凝块。凝血酶还负责反应激活因子V因子和因子VIII。据报道，凝血酶还激活因子XIII和血小板，并且还起血管收缩蛋白的作用。凝血酶的促凝血活性以两种方式停止：1）通过肝素辅助因子II或抗凝血酶III /肝素复合物抑制; 或2）与血栓调节蛋白形成复合物。凝血酶/血栓调节蛋白复合物的形成导致凝血酶不能切割纤维蛋白原并激活因子V和VIII，
凝血酶是由NH2-末端“A”链（Mr = 6,000）和COOH-末端“B”链（Mr = 31,000）组成的双链酶，其通过单个二硫键保持共价结合。人凝血酶比牛凝血酶短13个氨基酸，这是由于人蛋白上的凝血酶切割位点不存在于牛蛋白中。
凝血酶还用于细菌中表达的融合蛋白的位点特异性切割（9-11）。凝血酶敏感位点掺入目的重组蛋白和促进纯化和/或表达的肽或蛋白质之间。通过用凝血酶切割，从表达的杂交体释放靶蛋白。然后可以通过亲和层析容易地除去凝血酶。
使用如Nesheim等人所述的Lundblad程序（1）的修改，由纯化的凝血酶原制备人，牛和小鼠凝血酶。（2）。凝血酶以50％（vol / vol）甘油/ H2O供应，应储存在-20oC。通过SDS-PAGE分析测定纯度，并在凝血酶特异性凝固测定中测量活性，并与标准化的NIH凝血酶进行比较。凝血酶也可用活性位点用DFP，FPRck或生物素化的FPRck阻断。
融合蛋白的切割
除了其在凝血研究中的广泛应用外，凝血酶还可用于融合蛋白的位点特异性切割。凝血酶敏感位点掺入目的重组蛋白和促进纯化和/或表达的肽或蛋白质之间。通过用凝血酶切割，从表达的杂交体释放靶蛋白。然后可以通过亲和层析容易地除去凝血酶。批次一致性确保每次都可重现的结果。对于涉及细胞培养的实验，请与我们联系，讨论用于细胞培养的定制低内毒素批次。
- 样品凝胶信息
| 凝胶 | Novex 4-12％Bis-Tris |
|---|---|
| 加载 | 人β和γ凝血酶，每通道1μg |
| 缓冲 | MES |
| 标准 | SeeBluePlus 2; 肌球蛋白（188 kDa），磷酸化酶B（98 kDa），BSA（62 kDa），谷氨酸脱氢酶（49 kDa），酒精脱氢酶（38 kDa），碳酸酐酶（28 kDa），肌红蛋白红（17 kDa），溶菌酶（14 kDa），抑肽酶（6kDa），胰岛素，B链（3kDa）。 |
属性：
| 本土化 | 等离子体 | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 行动方式 | 丝氨酸蛋白酶，其裂解纤维蛋白原以形成纤维蛋白; 还负责激活蛋白C，血小板活化和反应激活因子V，因子V和因子VIII | |||||||
| 分子量 | 36,700（3-6） | |||||||
| 消光系数 |
|
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| 具体活动 | 大约3800 NIH单位/ mg | |||||||
| 等电点 | 7.0-7.6（人类）（3） | |||||||
| 结构体 | 两个亚基，大约先生= 6,000和31,000 | |||||||
| 碳水化合物百分比 | 约5％ |
2、 HCX-0050产品信息如下：效期至2020-7-12
Coagulation Factor X
凝血因子X.
因子X
的结构域表示因子X的结构域结构，其中：GLA =含有γ-羧基谷氨酸残基的区域，EGF =含有与人表皮生长因子同源的序列的区域，AP =在酶原转化为释放后释放的活化肽。活性丝氨酸蛋白酶，催化域=含有丝氨酸蛋白酶催化三联体的区域。箭头表示在酶原激活期间被因子Xase蛋白水解切割的位点。
HCX-0050 人因X
| 尺寸 | 100微克，1毫克 |
|---|---|
| 公式 | 50％甘油/水（v / v） |
| 存储 | -20℃下 |
|---|---|
| 纯度 | 通过SDS-PAGE> 95％ |
| 活动决定 | 凝血试验 |
|---|---|
| 保质期（妥善保存） | 12个月 |
因子X是维生素K依赖性蛋白质酶原，其在肝脏中合成并在血浆中循环，作为通过二硫键连接的双链分子（1,2）。在分泌到血浆中之前，翻译后修饰产生11个γ-羧基谷氨酸（gla）残基和单个b-羟基天冬氨酸残基，它们位于NH2-末端轻链内。轻链还含有两个表皮生长因子（EGF）同源结构域。因子X的COOH-末端重链含有大部分碳水化合物部分，以及潜在的丝氨酸蛋白酶结构域。因子X的活化由内因子Xase复合物（因子IXa，因子VIIIa，细胞表面和钙离子）或外在因子Xase复合物（因子VIIa，组织因子，细胞表面和钙离子）催化。通过复合物激活人因子X导致COOH-末端重链的Arg52-Ile53处的切割和随后释放的52氨基酸活化糖肽。因子Xa然后用作凝血酶原酶复合物的酶组分，其负责凝血酶原快速转化为凝血酶。gla残基使因子X / Xa以钙依赖性方式结合磷脂（即细胞表面）; 组装凝血酶原酶复合物的要求。个EGF同源结构域含有一个Ca2 +结合位点，它作为铰链使EGF和GLA结构域相互折叠（12）。该分子区域参与细胞结合域的识别。
通过常规技术（3）和免疫亲和层析（4）的组合从新鲜冷冻的人血浆中分离人因子X. 除了标准的人因子X制剂之外，还可以使用Gla无结构域人因子X. 使用Bajaj等人报道的方法的改进，从新鲜牛血浆中分离牛因子X. （5,6）。纯化的酶原以50％（体积/体积）甘油/ H 2 O供应，应储存在-20℃。通过SDS-PAGE分析确定纯度，并在因子X凝固测定中测量活性。
- 样品凝胶信息
| 凝胶 | Novex 4-12％Bis-Tris |
|---|---|
| 加载 | 人因子X，每泳道1μg |
| 缓冲 | MOPS |
| 标准 | SeeBluePlus 2; 肌球蛋白（191 kDa），磷酸化酶B（97 kDa），BSA（64 kDa），谷氨酸脱氢酶（51 kDa），酒精脱氢酶（39 kDa），碳酸酐酶（28 kDa），肌红蛋白红（19 kDa），溶菌酶（14 kDa的） |
属性：
| 本土化 | 等离子体 | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 血浆浓度 | 10μg/ ml | ||||||||
| 行动方式 | 酶原; 丝氨酸蛋白酶因子Xa的前体 | ||||||||
| 分子量 | 58,900（人类）（7） 55,100（牛）（8） |
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| 消光系数 |
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| 等电点 | 4.9-5.2（人类）（9） 4.8-5.2（牛）（9） |
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| 结构体 | 两个亚基，Mr = 16,200和42,000（人），Mr = 16,500和39,300（牛），NH2末端gla结构域和两个EGF结构域 | ||||||||
| 碳水化合物百分比 | 15％（人）（7） 10％（牛）（8） |
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| 翻译后修改 | 11个gla残基（7,8） 一个β-羟基天冬氨酸 |