Haematologic Technologies Inc. (HTI) 公司是一家专门致力于高质量的人血浆蛋白的分离和特性研究的重要生产商， 其产品非常适用于体内研究。在公司发展的第二个十年里，HTI将目光投向参与血液凝集和纤维蛋白溶解，以及骨代谢调节的蛋白的研究。HTI产品系列含有超 过100种高纯度和特异性的蛋白，包括：酶原、酶、协同因子和抑制剂，同时还提供补体系列的单克隆和多克隆抗体。另外，HTI还提供一些技术服务，如：蛋 白定制、纯化、修饰、科研合作等。
hti蛋白C-上海金畔现货
蛋白C
的结构域结构代表蛋白C的结构域结构，其中：GLA =包含γ-羧基谷氨酸残基的区域，EGF =包含与人表皮生长因子同源的序列的区域，AP =在酶原转化为糖原后释放的活化肽。活性丝氨酸蛋白酶，CATALYTIC DOMAIN =包含丝氨酸蛋白酶催化三联体的区域。箭头指示在酶原激活期间被凝血酶蛋白水解切割的位点。
- HCPC-0070 人蛋白C
尺寸 100微克 公式 50％甘油/水（v / v） 存储 -20°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE，> 95％ 活性测定 显色分析<0.5％aPC活性 保质期（正确存放） 12个月 - BCPC-1070 牛蛋白C
尺寸 100微克 公式 50％甘油/水（v / v） 存储 -20°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE，> 95％ 活性测定 显色分析<0.5％aPC活性 保质期（正确存放） 12个月
依赖维生素K的酶原（蛋白C）在肝脏中合成为单链多肽，随后通过从前体分子（1）中去除二肽（Lys-146和Arg-147）转化为二硫键连接的异二聚体。 ，2）。在血浆中已观察到痕量的单链形式。轻链负责钙蛋白C与磷脂囊泡的钙依赖性结合，包含11个γ-羧基谷氨酸（gla）残基，1个b-羟基天冬氨酸残基和2个表皮生长因子（EGF）同源域。丝氨酸蛋白酶催化三联体位于重链中。人蛋白C易于从重链的COOH末端进行蛋白水解切割多肽（Mr = 3000），产生称为β蛋白C的改变形式。没有观察到α蛋白和β蛋白C之间的功能区别。人蛋白C重链的Arg-12（牛中的Arg-14）的单次切割将酶原转化为丝氨酸蛋白酶，即活化的蛋白C。这种切割是由α-凝血酶和内皮细胞表面之间的复合物催化的蛋白血栓调节蛋白。与其他依赖维生素K的凝血因子相反，活化的蛋白C通过催化因子Va和VIIIa的蛋白水解失活而充当抗凝剂。APC还通过与纤溶酶原激活剂抑制剂形成复合物来促进纤溶反应。α-凝血酶和内皮细胞表面蛋白血栓调节蛋白之间的复合物可催化这种裂解。与其他依赖维生素K的凝血因子相反，活化的蛋白C通过催化因子Va和VIIIa的蛋白水解失活而充当抗凝剂。APC还通过与纤溶酶原激活剂抑制剂形成复合物来促进纤溶反应。α-凝血酶和内皮细胞表面蛋白血栓调节蛋白之间的复合物可催化这种裂解。与其他依赖维生素K的凝血因子相反，活化的蛋白C通过催化因子Va和VIIIa的蛋白水解失活而充当抗凝剂。APC还通过与纤溶酶原激活剂抑制剂形成复合物来促进纤溶反应。
牛蛋白C是通过修改Walker程序（3），从新鲜的柠檬酸牛血浆中制备的，如Haley等人所述。（4）。使用免疫亲和层析（5）和常规技术（4,9）的组合，从新鲜的冷冻柠檬酸人血浆中制备人C蛋白。蛋白C以50％（体积/体积）甘油/水的形式提供，应储存在-20oC下。通过SDS-PAGE分析确定纯度，并使用基于生色底物的测定法测量活性。
| 加载 | 人类蛋白C，每泳道1 µg |
|---|---|
| 缓冲 | 拖把 |
| 标准 | 参见BluePlus 2; 肌球蛋白（191 kDa），磷酸化酶B（97 kDa），BSA（64 kDa），谷氨酸脱氢酶（51 kDa），酒精脱氢酶（39 kDa），碳酸酐酶（28 kDa），肌红蛋白红（19 kDa），溶菌酶（14 kDa） |
| 本土化 | 等离子体 | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 血浆浓度 | 4-5 µg / ml（人）（6） 5-10 µg / ml（牛）（2） |
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| 行动方式 | Zymogen; 丝氨酸蛋白酶激活蛋白C（APC）的前体 | ||||||||
| 分子量 | 62,000（人类）（7） 58,000（牛）（7） |
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| 消光系数 |
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| 等电点 | 4.4-4.8（人）（8） 4.2-4.5（牛）（8） |
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| 结构体 | 两条链，Mr = 41,000和21,000，二硫键连接，NH2-末端gla结构域，两个EGF结构域 | ||||||||
| 碳水化合物百分比 | 23％（人类）（7） 14％（牛）（7） |
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| 翻译后修饰 | 11个gla残基（牛），9个gla残基（人），1个β-羟基天冬氨酸 |
- 1.康涅狄格州埃斯蒙，血栓进展。和Hemosts。，10，25（1984）。
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- Jenny，RJ等，制备。Biochem。，16，227（1986）。
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